流感病毒血凝素的糖基化对病毒适应性和免疫逃逸至关重要。当代人类A(H3N2)型流感病毒的血凝素高度糖基化，具有多达13个推测的糖基化位点。这些位点的聚糖类型和占有率并不均匀：大多数位点几乎完全被聚糖占据，而部分位点（如第45位和第144位氨基酸残基处）仅部分被占据且进化上不稳定。尽管高度糖基化位点对A(H3N2)型流感病毒生物学特性的影响已得到充分研究，但低占有率糖基化位点对病毒血凝素的功能影响尚缺乏明确信息。本研究通过反向遗传学方法，构建了血凝素第45位或第144位（或两者）缺失糖基的A(H3N2)型流感病毒，证实尽管这些病毒在受体结合能力、热稳定性和融合能力方面减弱，但低水平糖基化仍不影响犬肾上皮细胞培养中的病毒生长。相反，这些低占有率位点会通过降低与病毒中和及流感疾病防护相关的抗体滴度，影响小鼠的免疫反应。我们认为，暂时引入低糖基化位点可以使流感病毒降低血凝素抗原和受体结合位点的免疫压力，而不会显着损害病毒的毒力。这种机制可能有助于支持甲型H3N2流感病毒在人群中的持续传播。